Aktin

[bullvar_katip]

[[Dosya:MEF microfilaments.jpg|küçükresim|upright=1.36|sağ|Fare embriyonik fibroblastlarında, hücrelerin aktin iskeleti phalloidin adlı molekül aracılığıyla görüntülenmiştir.]] Aktin, yuvarlak şekilli, yapısal bir protein. Heliks şeklinde polimerize olarak mikrofilament olarak da bilinen aktin filamentlerini oluşturur. Aktin filamentleri hücresel iskeleti oluşturur- ökaryotik hücrelerde, üç boyutlu, hücreyi boydan boya saran ağ. Aktin filamentleri hücreye mekanik destek sağlar, hücrenin şeklini belirler, hücrenin hareket etmesine olanak sağlar (aktinden oluşan lamellipodia, filopod ve psödopod gibi yapılar aracılığıyla); bazı tip hücrelerarası bariyerlerin oluşumunda, sitoplazma akıntısında ve hücre bölünmesi sırasında hücrenin ekvatorunda boğum oluşmasında rol alırlar. Kas hücrelerinde, miyozin adlı proteinle birlikte, kasılma eyleminin gerçekleştirilmesinde asli bir rol alırlar. Hücre sitoplazmasinda aktin genellikle ATP'ye bağlı olarak bulunur, ama ADP'ye bağlanması da mümkündür. ATP-aktin kompleksleri aktin filamenti oluşumunda daha hızlı polimerize olurken daha yavaş depolimerize olurlar. ADP-aktin kompleksleri için durum tam tersidir. Aktin ökaryotik hücrelerdeki en yaygın olarak bulunan proteinlerden biridir ve hücre içi konsantrasyonu genelde 100 μM'dan fazladır. Aktin, evrimsel olarak, türler arasında en iyi korunmuş proteinlerden biridir. Alg ve insan hücresindeki aktin proteinler aminoasit içeriği ve dizilimi açısından birbirlerinden %5'ten daha az farklılık göstermektedirler. Tarihçe küçükresim|upright=1.36 Aktin ilk kez 1887 yılında W.D. Halliburton tarafından deneysel olarak incelenmiştir. Halliburton kastan miyozin preparatlarını pıhtılaştıran bir protein izole etmiş, buna "miyozin-fermenti" adını vermiştir. Bununla birlikte Halliburton bulgularını daha ileri bir şekilde tanımlayamamış, bu sebeple de aktinin keşfi genellikle onun yerine Macaristan'nın Szeged Üniversitesi'ndeki Albert Szent-Györgyi'nin laboratuvarında çalışan genç biyokimyacı Brúnó F. Straub'a ithaf edilir. 1942'de Straub kas proteini çıkarmak için yeni bir teknik geliştirmiş ve bu teknik onun önemli miktarda nispeten saf aktin çıkarabilmesine olanak sağlamıştır. Straub'un kullandığı metot temelde bugün laboratuvarlarda kullanılan metotla aynıdır. Szent-Gyorgyi daha önceden yavaş kas ekstraksiyonları tarafından üretilen miyozinin daha viskoz formunu 'aktifleştirilmiş' miyozin olarak tanımlamıştı ve Straub'un proteini bu aktifleştirici etkinin kaynağı olduğu için 'aktin' olarak anılmıştı. II. Dünya Savaşı sebebiyle Szent-Gyorgyi ve Straub'un çalışmalarını Batılı bilimsel dergilerde yayımlamaları mümkün değildi ve husus Batıda ancak 1945 yılında, Acta Physiologica Scandinavicaya ek olarak basıldığında tanındı. Notlar ve kaynakça Ayrıca bakınız MreB Miyozin Dış bağlantılar Kategori:Hücre biyolojisi Kategori:Yapısal proteinler